Immunológiai felfedezések

A természettudósok, írók és az emberiség békéjéért harcolók legmagasabb kitüntetése a Nobel-díj, melyet minden év decemberében, az alapító halálának évfordulóján adnak át Stockholmban.

immunológia, antitest, orvosi, Nobel-díj, Nobel-díj | Gyógy-ír   Kisalföld
Orvosi-élettani Nobel-díj: 1972

1972-ben Gerald M. Edelman amerikai és Rodney R. Porter brit biokémikusok kapták az orvosi-élettani Nobel-díjat, a következő indoklással: "az antitestek kémiai szerkezetéről tett felfedezéseikért". A baktériumtoxinok ellen termelt antitesteket Emil von Behring és Sibaszahiro Kitaszato már 1890-ben felfedezte, s Behring a felfedezésért 1901-ben elsőként kapta meg az orvosi-élettani Nobel-díjat. Az antitestek kémiai szerkezetének felfedezéséig 70 év telt el, miközben a molekuláris biokémiai kutatások olyan technikai feltétele valósult meg, melyek a felfedezést lehetővé tették.

Gerald Maurice Edelman (1929) 1954-ben szerzett orvosi diplomát a pennsyilvaniai egyetem orvosi karán Philadelphiában. 1957-ben a New York-i Rockefeller Kutató Központban kezdte el immunológiai kutatásait, 1960-ban a gamma-immunglobulinok szerkezetére vonatkozó munkájával szerezte meg a doktori címet, majd az intézet professzora lett. Kutatási területe továbbra is a vérben keringő antitestek (ellenanyagok) szerkezetének vizsgálatára vonatkozott. Az antitestek a szervezetbe bekerült idegen anyagok, például mikroorganizmusok, vagy az általuk termelt anyagok hatására keletkezett védőanyagok. Ezek közül Edelman az immunglobulin G-nek (IgG) nevezett fehérjefrakciót tanulmányozta.

1969-ig sikerült felfedeznie ennek az immunvédekezésben központi jelentőségű fehérjének a teljes aminosav-összetételét. Megállapította, hogy az immunglobulin-molekulákat kétféle polipeptidláncra lehet osztani: nehéz és könnyű láncra. A nehéz láncok körülbelül 430 aminosavegységet tartalmaznak, mintegy kétszer annyit, mint a könnyű láncok. Tisztázta tovább a gamma-immunglobulin-molekula kötési szerkezetét (azt a molekuláris kötődést, mely az antigén és az ellene termelődött antitest között létrejön).

Rodney Robert Porter (1917-1985) brit biokémikus Nobel-díjas társától függetlenül végezte az antitestek kémiai szerkezetére vonatkozó vizsgálatait. Porter a liverpooli egyetemen 1939-ben fejezte be tanulmányait, s 1948-ban doktorált a cambridge-i egyetemen. Ezután katonai szolgálata kivételével egész életét az immunológiai kutatásoknak szentelte. 1967-ben az oxfordi egyetem biokémia-professzorává nevezték ki.

Az antitestekkel kapcsolatos vizsgálatokat az ötvenes években kezdte el. Papain és pepszin nevű enzimekkel hasította az antitest molekuláját és egy kettős láncpárból álló Y alakú modellt vázolt fel, amellyel meg tudta magyarázni az immunglobulin szerkezetét és az immunvédekezés során bekövetkező működését. Az Y alakú antitest-molekula mindkét végén rendelkezik egy kötési hellyel, mely felismeri az antigén megfelelő kötési helyeit és kapcsolódni tud azokhoz.

Porter kromatográfiával már az ötvenes években megoldotta a nyúl gammaglobulinjának frakcionálását. Az antitest szerkezetét a molekuláris szintig meghatározta. Eszerint a gamma-immunglobulint négy polipeptidlánc alkotja. "Ezek mindegyike egy hosszú (nehéz) és egy rövid (könnyű) láncból áll" - írja megfigyeléseit. Megállapította, hogy az Y szárában lévő hosszú (nehéz) láncok határozzák meg az antitestek bizonyos tulajdonságait, például, hogy az antitest képes-e áthatolni bizonyos membránokon, mint például a méhlepényen át az anyától a magzathoz. Az Y elágazásában lévő rövid (könnyű) láncok pedig a kötődésben játszanak szerepet. Ezek a vizsgálatok óriási lendületet adtak a további immunológiai kutatásoknak, melyek a klinikai diagnosztikában és terápiában is sok gyakorlati értékű eredményt hoztak.

| immunológia, antitest, orvosi, Nobel-díj
2002-07-29 11:41:18

Web Design & Development Prowebshop